O mecanismo Michaelis-Mentem para reações catalisadas por enzimas compreende duas etapas, com a formação de um complexo enzima substrato, representado por ES

\( E + { \overset {K_1} {\rightarrow}\\ \underset {K_2} {\leftarrow} }\,\,ES \overset {K_2} {\rightarrow} E + P \)

Em condições de excesso de substrato, há um período inicial da reação em que a concentração do complexo aumenta rapidamente até permanecer constante com o decorrer da reação, quando, então, a aproximação do estado estacionário é aplicada e a lei de velocidade correspondente é expressa por

\( { \Large { d[P] \over dt}} = { \Large {K_3[S] [E]_0 \over M + [S]}} \)

sendo, \( M = { \large K_2 + K_3 \over K_1} \), denominada constante de Michaelis, \( [E]_0 \) é a concentração total de enzima, [S] é a concentração de substrato e [P], a concentração de produto.