As interações iônicas são fortes, mas são insuficientes para estabilizar totalmente as proteínas.

As interações eletrostáticas entre um grupo doador e um aceptor resultam em associações não covalentes entre moléculas eletricamente neutras, como as de Van Der Waals.

As interações entre dipolos permanentes são determinantes estruturais importantes nas proteínas e, por isso, em geral, são mais fortes que as interações iônicas.

As ligações de hidrogênio presentes entre os grupos fosfato, por terem alta estabilidade, contribuem para a estabilização das proteínas.

O efeito hidrofóbico dos componentes estruturais das proteínas consiste nas influências que fazem com que substâncias polares maximizem seus contatos com a água e outras moléculas antifáticas, como sabões e detergentes.