A inibição competitiva ocorre quando o inibidor apresenta semelhança estrutural com o substrato, competindo pelo mesmo sítio ativo e aumentando o valor aparente da constante de Michaelis-Menten.

O modelo do ajuste induzido propõe que o sítio ativo da enzima possui uma geometria rígida e estática, sendo perfeitamente complementar à forma do substrato antes mesmo da aproximação molecular.

Os inibidores não competitivos ligam-se ao sítio ativo da enzima de forma irreversível, impedindo a formação do complexo enzima-substrato e mantendo a velocidade máxima da reação inalterada.

A velocidade máxima de uma reação enzimática diminui de forma significativa na presença de um inibidor competitivo, visto que o complexo enzima-inibidor não pode ser revertido pelo aumento do substrato.

A constante de Michaelis-Menten é definida como a concentração de enzima necessária para que a velocidade da reação atinja o valor máximo em condições de saturação total por cofatores orgânicos.