Caso as células em questão sejam alvo de um hormônio protéico, de ação intracelular, sintetizado apenas fora das células em estudo, esse hormônio poderá ser detectado por análise proteômica, mas não, por análise do transcriptoma dessas células.

O método de separação de proteínas por eletroforese bidimensional expõe as proteínas à ação de um campo elétrico.

Caso não seja utilizada eletroforese bidimensional para a separação das proteínas, o método não pode ser corretamente chamado de análise proteômica.

Caso a amostra seja solubilizada em uma mistura de uréia 7 mol/L, tiouréia 9 mol/L e ditiotreitol 100 mmol/L, a atividade da maioria das enzimas será preservada na solução.

O congelamento da amostra a !80 ºC, após a extração e a solubilização de proteínas, seguramente inviabilizará o experimento de identificação de proteínas, visto que ele altera a estrutura primária destas.

A quantificação de misturas de proteínas por métodos espectrofotométricos será corretamente realizada se for elaborada uma curva de calibração baseada na análise prévia de um composto protéico de concentração conhecida.

Pode-se fazer a quantificação de proteínas com sucesso utilizando-se o método de Bradford ou a análise quantitativa da composição de aminoácidos para a dosagem no extrato protéico.

Para que se obtenha a maior diversidade possível de proteínas das células referidas no texto, essas células devem ser expostas à água destilada a 4 ºC para lise hipotônica e solubilização da maioria das proteínas.

A estrutura representa pela letra C é um plasmídio que apresenta como fator de seleção o gene que confere resistência à ampicilina (ampr).

Na purificação de tal peptídio, uma cromatografia líquida usandose uma matriz catiônica e realizada em pH 6,5 levaria à sua eluição antes da introdução da fase móvel, que contém maior concentração salina, visto que sua interação com a matriz não seria favorecida em tais condições.