A sequência primária da cadeia α do colágeno é caracterizada pelo padrão repetitivo Gly-X-Y, sendo aproximadamente 1/3 dos aminoácidos glicina, o que é essencial para permitir o empacotamento da tripla hélice.

A glicosilação ocorre exclusivamente sobre resíduos de hidroxiprolina e é o mecanismo principal responsável pela estabilização da tripla hélice de procolágeno no espaço extracelular após a secreção.

Mutações que prejudicam a formação adequada da tripla hélice de procolágeno são a principal causa molecular da osteogênese imperfeita tipo I, resultando frequentemente em substituições de glicina por aminoácidos maiores.

A lisil-oxidase é uma enzima dependente de cobre que catalisa a oxidação de resíduos de lisina e hidroxilisina em aldeídos, os quais sofrem subsequente condensação para formar pontes cruzadas covalentes que aumentam a resistência mecânica das fibrilas de colágeno.