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Considerando a situação hipotética acima e que os pesquisadores do laboratório conseguem, com a metodologia vigente, separar as células de interesse com nível de pureza superior a 99%, julgue os itens que se seguem.
O conjunto de massas moleculares dos peptídios obtidos a partir de determinada proteína pode ser usado para a sua correta identificação em bancos de dados.
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A espectrometria de massa é um método que permite a separação das proteínas contidas nas células de forma que essas proteínas, após a separação, sejam coletadas e submetidas a ensaios de atividade biológica.
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A espectrometria de massa não pode ser utilizada para analisar proteínas imediatamente após a separação por cromatografia.
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Para se identificar uma proteína após a sua separação, podese clivá-la utilizando-se uma enzima proteolítica, antes de se proceder à espectrometria de massa.
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Se a amostra apresentar proteínas muito hidrofóbicas, a eletroforese permitirá melhor separação de proteínas que a técnica de cromatografia em fase reversa em que sejam utilizadas partículas de C18 como fase sólida.
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Uma única separação por eletroforese bidimensional em um gel de 20 cm × 20 cm de uma amostra que contém 20.000 proteínas diferentes não permite a separação de todos os componentes protéicos, uma vez que esse método não apresenta resolução suficiente para o referido número de proteínas.
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Caso se deseje aumentar a resolução do método, a segunda dimensão da eletroforese bidimensional deve ser feita em condições não-desnaturantes.
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A separação cromatográfica por troca iônica de proteínas não é possível, porque todas as biomoléculas desse tipo apresentam carga.
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Para se aperfeiçoar a separação por eletroforese, é correto testar diferentes condições de voltagem e de porcentagem de acrilamida.
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Caso as proteínas sejam separadas por isoeletrofocalização, as proteínas que apresentem ponto isoelétrico acima de 7 tenderão a migrar para o eletrodo positivo quando estiverem expostas a um pH ácido.
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